Cómo el té verde puede ayudar a tratar los desórdenes de la médula ósea

Los científicos están investigando un compuesto que se encuentra en el té verde para las complicaciones médicas a menudo fatales asociadas con los trastornos de la médula ósea.

Jan Bieschke, de la Universidad de Washington en St. Louis, estudia cómo las proteínas se doblan y dan forma, y ​​cómo estos procesos pueden contribuir a una variedad de enfermedades. Él dice que el compuesto epigalocatequina-3-galato (EGCG), un polifenol que se encuentra en las hojas de té verde, puede ser de particular beneficio para los pacientes que luchan contra el mieloma múltiple y la amiloidosis.

Estos pacientes son susceptibles a una afección con frecuencia fatal llamada amiloidosis de cadena ligera, en la que partes de los propios anticuerpos del cuerpo se deforman y pueden acumularse en varios órganos, incluidos el corazón y los riñones.

“La idea aquí es doble: queríamos comprender mejor cómo funciona la amiloidosis de cadena ligera y cómo el compuesto del té verde afecta a esta proteína específica”, dice Bieschke, profesor asistente de ingeniería biomédica en la Escuela de Ingeniería y Ciencias Aplicadas.

El equipo de Bieschke aisló por primera vez las cadenas ligeras individuales de nueve pacientes con trastornos de la médula ósea que causaban mieloma múltiple o amiloidosis, y luego realizó experimentos de laboratorio para determinar cómo el compuesto de té verde afectaba a la proteína de la cadena ligera.


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"Todos queremos que este compuesto funcione en un paciente".

Bieschke examinó previamente el efecto de EGCG tanto en la enfermedad de Parkinson como en la enfermedad de Alzheimer, y descubrió que previene las acumulaciones peligrosas de proteínas presentes en ambas enfermedades. Su equipo tuvo una conclusión similar en este estudio: en el laboratorio, utilizando muestras de pacientes con médula ósea, el EGCG transformó el amiloide de la cadena ligera, evitando que la forma deformada se replique y se acumule peligrosamente.

"En presencia de té verde, las cadenas tienen una estructura interna diferente", dice Bieschke. "El ECGC tiró de la cadena ligera en un tipo diferente de agregado que no era tóxico y no formaba estructuras fibrilares", como sucede con los órganos afectados por la amiloidosis.

Mientras Bieschke está adquiriendo una mayor comprensión de los procesos intracelulares involucrados, sus socios de la Universidad de Heidelberg trabajan en conjunto con él, ejecutando ensayos clínicos.

"Mi grupo está mirando el mecanismo de la proteína en un tubo de ensayo; estamos estudiando cómo funciona a nivel fundacional. Al mismo tiempo, los ensayos clínicos en el Centro de Amiloidosis en Heidelberg, con Alzheimer en Berlín y con Parkinson en China examinan el proceso en las personas. Todos queremos que este compuesto funcione en un paciente ".

La investigación aparece en el Revista de Química Biológica.

Fuente: Universidad de Washington en St. Louis

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